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Registros recuperados : 128 | |
11. | | MENEZES JÚNIOR, I. de A.; OSEI, O.; MATOS, G. F. de; ROUWS, L. F. M. (Brady)rizóbios associadas à cana-de-açúcar: abundância, diversidade e o efeito do genótipo da planta In: REUNIÃO BRASILEIRA DE FERTILIDADE DO SOLO E NUTRIÇÃO DE PLANTAS, 32.; REUNIÃO BRASILEIRA SOBRE MICORRIZAS, 16.; SIMPÓSIO BRASILEIRO DE MICROBIOLOGIA DO SOLO, 14.; REUNIÃO BRASILEIRA DE BIOLOGIA DO SOLO, 11., FERTBIO 2016. Goiânia. Rumo aos novos desafios: anais. Goiânia: UFG, 2016. Biblioteca(s): Embrapa Agrobiologia. |
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12. | | ANDRADE, A. C.; ROUWS, L. F. M.; DE WAARD, M. A. Functional characterization of AzoA, a novel molecular determinant of sensitivity to azoles in Aspergillus nidulans. In: ANNUAL MEETING OF THE SBBq, 36.; IUBMB CONFERENCE, 10., 2007, Salvador, BA. Infectious diseases: biochemistry of parasites, vectors and hosts: program and abstracts. São Paulo, SP: Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2007. Biblioteca(s): Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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17. | | ROUWS, L. F. M.; MENESES, C. H. S. G.; VIDAL, M. S.; BALDANI, J. I. Evidence for an important role of the Gluconacetobacter diazotrophics Flp pilus during rice root surface colonization. In: INTERNATIONAL SYMPOSIUM ON BIOLOGICAL NITROGEN WITH NON-LEGUMES, 12.; INTERNATIONAL INCT SYMPOSIUM ON NITROGEN BIOLOGICAL FIXATION, 2., 03 a 8 de outubro, 2010, Búzios, RJ. Book of abstracts... Seropédica: Embrapa Agrobiologia, 2010. SVI.08 Biblioteca(s): Embrapa Agrobiologia. |
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Registros recuperados : 128 | |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
10/07/2006 |
Data da última atualização: |
22/02/2016 |
Tipo da produção científica: |
Comunicado Técnico/Recomendações Técnicas |
Autoria: |
BARROS, L. M. G.; ARRIAL, R. T.; ACAUÃ, T.; ALMEIDA, J. D.; CARNEIRO, M. |
Título: |
Importância da região amino-terminal da proteína RolA de Agrobacterium rhizogenes em sua atividade biológica. |
Ano de publicação: |
2005 |
Fonte/Imprenta: |
Brasília: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia, 2005. |
Páginas: |
19 p. |
Série: |
(Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Comunicado Técnico, 142). |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
A proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas nao apresentam qualquer alteracao morfologica. O fato da proteina RolA(N-60)::Gus induzir fenotipo rolA atenuado, poderia ser explicado pela ausencia dos 40 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal, ou pelo menor acumulo da proteina em relacao a RolA(100)::Gus, ou ambos os fatos. A regiao N-terminal de RolA e extremamente conservada quando comparada a tres outras proteinas RolA provenientes de cepas diferentes de A. rhizogenes, apresentando estrutura secundaria em conformacao ?¿-helice, compativel com motivos transmembranicos. Todas as proteinas quimericas RolA::Gus apresentam a ?À-glucuronidase ativa, o que torna viaveis os ensaios citoquimicos visando sua localizacao subcelular. Estes resultados sugerem que a porcao N-terminal de RolA tem importante papel em sua funcao biologica. MenosA proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas na... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Agrobacterium rhizogenes; Atividade biológica; Proteína RolA; Região amino-terminal. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/CENARGEN/26827/1/cot142.pdf
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Marc: |
LEADER 03074nam a2200229 a 4500 001 1187221 005 2016-02-22 008 2005 bl uuuu u0uu1 u #d 100 1 $aBARROS, L. M. G. 245 $aImportância da região amino-terminal da proteína RolA de Agrobacterium rhizogenes em sua atividade biológica.$h[electronic resource] 260 $aBrasília: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia$c2005 300 $a19 p. 490 $a(Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Comunicado Técnico, 142). 520 $aA proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas nao apresentam qualquer alteracao morfologica. O fato da proteina RolA(N-60)::Gus induzir fenotipo rolA atenuado, poderia ser explicado pela ausencia dos 40 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal, ou pelo menor acumulo da proteina em relacao a RolA(100)::Gus, ou ambos os fatos. A regiao N-terminal de RolA e extremamente conservada quando comparada a tres outras proteinas RolA provenientes de cepas diferentes de A. rhizogenes, apresentando estrutura secundaria em conformacao ?¿-helice, compativel com motivos transmembranicos. Todas as proteinas quimericas RolA::Gus apresentam a ?À-glucuronidase ativa, o que torna viaveis os ensaios citoquimicos visando sua localizacao subcelular. Estes resultados sugerem que a porcao N-terminal de RolA tem importante papel em sua funcao biologica. 653 $aAgrobacterium rhizogenes 653 $aAtividade biológica 653 $aProteína RolA 653 $aRegião amino-terminal 700 1 $aARRIAL, R. T. 700 1 $aACAUÃ, T. 700 1 $aALMEIDA, J. D. 700 1 $aCARNEIRO, M.
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